碱性蛋白酶的活性中心

碱性蛋白酶的活性中心含有丝氨酸、天冬氨酸和组氨酸三个关键氨基酸残基，形成经典的催化三联体。丝氨酸作为亲核试剂，天冬氨酸稳定中间体，组氨酸质子转移。这个结构使酶能在pH 8-12环境下高效水解蛋白质。活性中心还包含一个结合口袋，通过疏水作用和氢键识别底物。温度控制在40-60°C时，酶活性达到峰值，过高或过低都会降低催化效率。

碱性蛋白酶的活性中心构象变化对功能至关重要。底物结合时，活性位点发生诱导契合，使催化残基精确定位。金属离子如钙离子结合在活性中心附近，维持酶结构稳定性。酶活性受抑制剂如二异丙基氟磷酸影响，该物质共价结合丝氨酸残基。pH值变化影响活性中心质子化状态，改变催化效率。酶分子量约25-30kDa，活性中心仅占整个结构的很小部分。